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Anwendung von Neutronen in der Biologie
 

Struktur und Dynamik von Molekülen und Membranen

Die Möglichkeit der Kontrastvariation mit Neutronen ist ein großer Vorteil bei der Untersuchung von biologischen Fragestellungen. Sowohl Struktur als auch Funktion von biologischen Systemen können durch verschiedene Methoden der Neutronenstreuung geklärt werden.

Kristallographie mit Neutronen bei hoher Auflösung hat sich als sehr aussagekräftige Methode bei der Bestimmung von Wasserstoffatomen in Biomolekülen wie z.B. in Vitamin B12, in Cyclodextrinen, in Myoglobin oder in Lysozymproteinen erwiesen. Durch definierte, selektive Deuterierung von Proteinen sollten hier noch viele neue Erkenntnisse erzielbar sein. Neue methodische Ansätze wie die quasi-Laue Neutronendiffraktometrie wurden ebenfalls zur Aufklärung der Lokalisation von Wasserstoffen und Wasserstoffbrücken- Bindungsgeometrien in den aktiven Seiten von Enzymen genutzt. Durch Kombination von quasi-Laue Experimenten und Röntgen-Einkristalldiffraktometrie ist eine zeitlich gemittelte Strukturbestimmung kleiner Proteine samt ihrer Hydratationshülle möglich.
Eine beträchtliche Anzahl der in Deutschland im Bereich strukturelle Biologie durchgeführten Forschungsprojekte mit Neutronen konzentriert sich besonders auf Fragestellungen nach der Funktionsweise spezifischer biologischer Systeme, z.B. den katalytischen Mechanismen bestimmter Enzyme und komplexer Proteine wie z.B. dem lichtgetriebenen Protonentransport in Bacteriorhodopsin oder mit dem Einfluß von Chaperonen, wie GroEL, auf die Proteinfaltung.

Quellen: Scientific Prospects for Neutron Scattering with Present and Future Sources und KFN-Strategiepapier

Mehr zum Thema:


Enhanced visibility of hydrogen atoms by neutron crystallography on fully deuterated myoglobin
Fong Shu, Venki Ramakrishnan, and Benno P. Schoenborn
PNAS 97 (8), 2000, 3872–3877


Although hydrogens comprise half of the atoms in a protein molecule and are of great importance chemically and structurally, direct visualization of them by using crystallography is difficult. Neutron crystallography is capable of directly revealing the position of hydrogens, ... [more]


Localization of the Protein L2 in the 50 S Subunit and the 70 S E. coli Ribosome
Regine Willumeit1, Stefan Forthmann, Jörn Beckmann, Gundo Diedrich, Ralf Ratering, Heinrich B. Stuhrmann and Knud H. Nierhaus
J. Mol. Biol. (2001) 305, 167-177


The protein L2 is found in all ribosomes and is one of the best conserved proteins of this mega-dalton complex. The protein was localized within both the isolated 50 S subunit and the 70 S ribosome of the Escherichia coli bacteria with the neutron-scattering technique of spin-contrast variation. [more]


Localisation of the polymerase within a dsRNA virus assembly
T.P. Ikonen, D. Kainov, R.E. Serimaa and R. Tuma (University of Helsinki) P. Timmins (ILL)


The polymerase core of double-stranded (ds) RNA virus provides the molecular machinery for RNA packaging and replication. Procapsid of bacteriophage Φ6 constitutes a well-studied model of such RNA-processing machine. Due to their low abundance minor procapsid constituents, P2 (RNA polymerase) and P7 (packaging factor), have not been localised. We have applied small-angle neutron scattering (SANS) and contrast variation in order to localise the two proteins. [more]


Neutron diffraction studies of collagen in human cancellous bone
J. M. S. Skaklea and R. M. Aspden
Journal of Applied Crystallography 35, 506-508


The interaction between bone mineral and collagen is essential to the formation and function of bone. It is important, therefore, to study collagen in situ, i.e. within the bone mineral. This represents a challenge, particularly as often the area of interest involves cancellous bone which, because it has an open porous structure, is less dense and can be difficult to section finely. The first neutron diffraction experiments on intact cancellous bone have been performed to examine the spacings between collagen molecules and have demonstrated that this is a feasible technique for such a study. A comparison is made with results on cortical bone. [more]

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