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Anwendung von nukleare Sonden und Ionenstrahlen in der Biophysik

Der Ablauf von Lebensprozessen wird ganz wesentlich durch Struktur und Dynamik biologischer Makromolekule, z.B. den Proteinen, bestimmt. Viele Proteine benötigen zur Erfullung ihrer Aufgaben so genannte Kofaktoren. Hierbei handelt es sich um organische bzw. anorganische Molekule oder Metallionen. Im Gegensatz zum Aufbau der Proteine aus Aminosauren sind Kofaktoren nicht genetisch festgelegt und konnen daher oft ohne Beschadigung des Proteins entfernt oder ausgetauscht werden. Metallionen als Kofaktoren befinden sich in den funktionalen Zentren der Proteine.

Dies eröffnet die Möglichkeit, radioaktive Metallionen als "nukleare Sonden" in die intakte Proteinstruktur einzuschleusen und so Informationen über Koordination, also die Zahl, Art und räumliche Anordnung der Bindungspartner (= Liganden), und Dynamik des funktionalen Proteinzentrums durch die Methode der γγ-Winkelkorrelation zu erhalten. Da diese Methode auf dem radioaktiven Zerfall beruht und nicht auf Streu- oder Resonanzprozessen wie Röntgenkristallographie oder NMR, ist sie extrem sensitiv und kann bei niedrigsten Konzentrationen im Ultraspurenbereich eingesetzt werden. Auch werden keine kristallinen Proben benotigt. Auf diese Weise wird nahe an physiologisch relevanten Bedingungen die Beziehung zwischen Funktion, Struktur und Strukturdynamik erforscht.

Quelle: Erforschung kondensierter Materie mit nuklearen Sonden und Ionenstrahlen an Großforschungsanlagen in Deutschland - Status und Perspektiven

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